Determinação da atividade de aspartato quinase em tecidos de milho

Autores

  • Renato Rodrigues Ferreira UNICAMP; IB; Depto. de Genética e Evolução
  • Ariane Vendemiatti USP; ESALQ; Depto. de Genética
  • Priscila Lupino Gratão USP; ESALQ; Depto. de Genética
  • Peter John Lea Lancaster University; Dept. Biological Sciences
  • Ricardo Antunes Azevedo USP; ESALQ; Depto. de Genética

DOI:

https://doi.org/10.1590/S0103-90162005000200015

Palavras-chave:

via do aspartato, milho, lisina, treonina, metionina

Resumo

Lisina, treonina, metionina e isoleucina são derivados do aspartato. Aspartato quinase tem um papel chave no controle da via metabólica do aspartato. A enzima é muito sensível à manipulação e armazenagem e o ensaio enzimático do hidroxamato que é normalmente utilizado para determinar a atividade da aspartato quinase deve ser alterado de acordo com a espécie de planta e tecido vegetal a ser analisado. Nós otimizamos o ensaio para a determinação da atividade da aspartato quinase em culturas celulares de calos de milho. Entre os vários parâmetros testados do ensaio, a concentração de ATP/Mg e temperatura foram críticos para atividade enzimática. No caso da temperatura, 35°C foi a temperatura ótima para atividade da aspartato quinase.

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Publicado

2005-04-01

Edição

v. 62 n. 2 (2005)

Seção

Nota

Licença

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Como Citar

Determinação da atividade de aspartato quinase em tecidos de milho . (2005). Scientia Agricola, 62(2), 184-189. https://doi.org/10.1590/S0103-90162005000200015